Um único aminoácido poderia ser chave no início da diabetes tipo 2, segundo um artigo publicado esta semana pela revista "Journal of the American Chemical Society" ("JACS"), que contraria as opiniões convencionais sobre o começo da doença. Nos Estados Unidos há 20,8 milhões de crianças e adultos, isto é, 7% da população, que sofrem de diabetes. Este número inclui aproximadamente 6,2 milhões de pessoas que não sabem que têm o problema.
O tipo 2 da diabetes, uma condição na qual o corpo não usa a insulina de maneira apropriada, afeta a maioria das pessoas que foram diagnosticadas com o problema.
Uma equipe de pesquisadores da Universidade de Michigan (UM), liderada pelo professor de química e biofísica Ayyalusamy Ramamoorthy, indicou que "uma das características mais fortes da diabetes tipo 2 é a presença de grânulos de fibras de proteína chamadas amilóides nas células do pâncreas que produzem a insulina".
A pesquisa anterior sugeriu que a formação de amilóides de alguma forma danifica as membranas que envolvem estas células, as mata e precipita a diabetes.
Mas Ramamoorthy e seus colaboradores provaram que o dano pode ocorrer independentemente da formação de amilóides e que a proteína envolvida, conhecida como amilina (IAPP, na sigla em inglês), tem regiões separadas responsáveis pela formação de amilóides e o transtorno da membrana.
"Já se sabia que as fibras amilóides próprias não são especialmente prejudiciais para as células, mas se pensava que o processo de formação de amilóides podia gerar compostos intermediários tóxicos que causavam o dano à membrana", disse Ramamoorthy. "Este assunto foi matéria de grande debate", precisou.
O grupo da UM, que rompeu um extremo da proteína e testou as propriedades do fragmento resultante, descobriu que o fragmento transtorna as membranas e causa a morte da célula de maneira tão eficaz como a proteína completa, sem a formação de amilóides.
Depois os pesquisadores compararam a forma humana da IAPP com a versão em ratos, que não causa a morte de células, e descobriram que a diferença de um único aminoácido (o bloco de construção das proteínas) é responsável pela toxicidade.
Apesar de acreditar-se que a IAPP contribui ao desenvolvimento da diabetes tipo 2, não foram desenvolvidos ainda medicamentos que suprimam o papel da IAPP na diabetes, principalmente porque continua sendo um mistério o mecanismo molecular pelo qual a IAPP torna-se tóxica, indicou o artigo.
Além disso, a presença de formas tóxicas e não tóxicas da mesma proteína no corpo humano complica consideravelmente a descoberta de que faz com que a proteína seja tóxica.
"Algo interessante é que este é, exatamente, o mesmo problema que limitou o progresso da pesquisa para a descoberta de remédios que tratem outras doenças por amilóides relacionadas com a idade, como Alzheimer, Parkinson, Huntington e a doença da 'vaca louca'", disse Ramamoorthy.
"Nossa descoberta-chave de uma versão da proteína que existe só em uma forma tóxica estável simplifica consideravelmente a busca de compostos que previnam estas doenças", concluiu.
O tipo 2 da diabetes, uma condição na qual o corpo não usa a insulina de maneira apropriada, afeta a maioria das pessoas que foram diagnosticadas com o problema.
Uma equipe de pesquisadores da Universidade de Michigan (UM), liderada pelo professor de química e biofísica Ayyalusamy Ramamoorthy, indicou que "uma das características mais fortes da diabetes tipo 2 é a presença de grânulos de fibras de proteína chamadas amilóides nas células do pâncreas que produzem a insulina".
A pesquisa anterior sugeriu que a formação de amilóides de alguma forma danifica as membranas que envolvem estas células, as mata e precipita a diabetes.
Mas Ramamoorthy e seus colaboradores provaram que o dano pode ocorrer independentemente da formação de amilóides e que a proteína envolvida, conhecida como amilina (IAPP, na sigla em inglês), tem regiões separadas responsáveis pela formação de amilóides e o transtorno da membrana.
"Já se sabia que as fibras amilóides próprias não são especialmente prejudiciais para as células, mas se pensava que o processo de formação de amilóides podia gerar compostos intermediários tóxicos que causavam o dano à membrana", disse Ramamoorthy. "Este assunto foi matéria de grande debate", precisou.
O grupo da UM, que rompeu um extremo da proteína e testou as propriedades do fragmento resultante, descobriu que o fragmento transtorna as membranas e causa a morte da célula de maneira tão eficaz como a proteína completa, sem a formação de amilóides.
Depois os pesquisadores compararam a forma humana da IAPP com a versão em ratos, que não causa a morte de células, e descobriram que a diferença de um único aminoácido (o bloco de construção das proteínas) é responsável pela toxicidade.
Apesar de acreditar-se que a IAPP contribui ao desenvolvimento da diabetes tipo 2, não foram desenvolvidos ainda medicamentos que suprimam o papel da IAPP na diabetes, principalmente porque continua sendo um mistério o mecanismo molecular pelo qual a IAPP torna-se tóxica, indicou o artigo.
Além disso, a presença de formas tóxicas e não tóxicas da mesma proteína no corpo humano complica consideravelmente a descoberta de que faz com que a proteína seja tóxica.
"Algo interessante é que este é, exatamente, o mesmo problema que limitou o progresso da pesquisa para a descoberta de remédios que tratem outras doenças por amilóides relacionadas com a idade, como Alzheimer, Parkinson, Huntington e a doença da 'vaca louca'", disse Ramamoorthy.
"Nossa descoberta-chave de uma versão da proteína que existe só em uma forma tóxica estável simplifica consideravelmente a busca de compostos que previnam estas doenças", concluiu.
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